XX BOB
BIRIKTIRUVCHl T O ‘QIMA BIOKIMYOSI
B iriktiruvchi to 'q im a organizmning butun tanasi bo yicha
tffqgjmlangan bo‘lib, u tog‘ay, pay, boylam, suyak matnksida bo ladi.
Bu to‘qima buyrak jomi, siydik kanallari sohasida joylashadi, tomirlami
fiksatsiya qiladi; jigar va mushak kabi parenximatoz a zolarda
S a S L o bog lovchi moddaning asosini tashkil etadi. Tana vazmm
taxminan 50%ni tashkil etadi. Biriktiruvchi to‘qimanmg mexanik va
ushlab turuvchi vazifasi hujayra tashqarisidagi enmaydigan iplar
hisobiga amalga oshiriladi. Шаг matriksga botib turuvchi yuqon pohmer
birikmalardan tashkil topgan bo ‘lib, asosiy modda deb yuntiladb
Erimaydigan iplar va eruvchan matriksning sinteziga javo gar uj у
- xondrotsit va fibroblastlardan tashqari makrofag, semiz hujayralar va
kam miqdorda differensiyalanmagan turdagi hujayralar bmktiruvchi
to'qima hujayralariga kiradi.
119-rasm . Biriktiruvchi to 'q im a tuzilishi (A.I.Slutskoy sxemasi bo'yicha)
I semiz hujayra; 11 retikulin tolalar; III elastiktola; IV kollagen tolala,,
V fibroblast
Biriktiruvchi to'qim aning barcha turlari, ularning m orfologik
farqlariga qaramasdan, umumiy yagona prinsip asosida tuzilgan b o ‘lib,
asosan quyidagilardan iborat:
a) boshqa to‘qimalar kabi biriktiruvchi to‘qima hujayralarni
saqlaydi, lekin hujayralararo modda, hujayra elementlariga nisbatan
katta masofani egallaydi;
b) biriktiruvchi to'qim a uchun o'ziga xos ipsimon (fibrilyar)
strukturalaming mavjudligi xarakterlidir - kollagen, elastin va retikulin
tolalar hujayralararo substansiya o'ram ida joylashgan (1 19-rasm);
d) biriktiruvchi to'qimaning hujayralararo moddasi juda m urakkab
kimyoviy tarkibga ega.
Kollagen
Biriktiruvchi to‘qimaning erimaydigan iplari odam organizmida eng
ko p tarqalgan oqsil — kollagendan tarkib topgan. U oqsillar um um iy
miqdorining 25-33%ni, tana og'irligining taxminan 6%ni tashkil etadi.
Kollagen tarkibidagi aminokislotalaming 1/3 qismini glitsin, prolin va
gidroksiprolin 21%, alanin esa 1 l% ni tashkil etadi.
Biriktiruvchi to‘qimani elektron mikrosko‘p yordamida o ‘rganish
unda fibrillalardan tuzilgan kollagen tolalarining mavjudligini k o ‘rsatdi
(120-rasm). Fibrillalar diametri 5 dan 200nm gacha bo‘lgan silindr
shakliga ega. Kollagen fibrillalari tropokollagen birliklaridan tashkil
topgan.
1
j _
П
Ю
Ш
М
Ш
1 2 0 -rasm . K ollagen tuzilishining turli darajalari (K on b o 'y ic h a ):
1-birlamchi struktura; 2-tropokollagen molekulasi, 3-kollagen tolasi
Ular turli to‘qimalardan ajratilgan tropokollagenlar tarkibi bilan farq
qilsa-da, lekin ularning hammasida glitsin ko ‘p va 5 oksilizin, 3-oksi,
alfa-oksiprolin saqlaydi.
H
Tropokollagen molekulasi 1,5 nm kenglik va 300 nm uzunlikka ega,
m olekulyar og'irligi 300000. U chta subbirlikdan tashkil topgan b oiib,
ulam ing har biri taxminan 1000 aminokislota saqlovchi polipeptid
z a n jird ir. A lohida z a n jir o 'ra lg a n spiral b o ‘lib, bir o ‘ram da 3
am inokislota qoldig'ini saqlaydi, uchta zanjir o‘ngga buralgan kabelga
o 'x sh ay d i. Yon zanjirlardagi peptid b o g iari o ‘rtasida -C = 0 NH-
vodorod bog‘larining hosil boUishi hisobiga stabillanadi. M aiu m
t o ‘q im alarg a xos b o ‘lg an kollagenning to ‘rt turi topilgan, ular
m olekulasini tashkil etgan tropokollagen aminokislota tarkibi bilan
farqlanadi. I tur kollagen ikki xil a 1 (I) va a2 zanjirlardan tashkil topgan.
Q olgan 3 tur kollagenlar bir xil 3 zanjirdan iborat - a l (II), a 1 (III), a 1
(IV ). I tur kollagen teri, suyak, boylamlarda, II tur - tog'ayda, III tur -
e m b rió n terisi, q o n -to m ir d ev o rlarid a, IV tur — b irik tiru v ch i
membranalarda uch-'^Hi.
Kollagen fibrillalari cxir-oxir va yon-yon bogiangan tropokollagen
molekulalaridan hosil b o ig an . Kollagen yuqori molekulali o'tmishdosh
prokollagen holatida sintezlanadi.
U tropokollagen 3 zanjirining N- va C-oxirlarida qo‘shimcha
aminokislotalar saqlaydi. I tur kollagenning pro -al va pro-2 zanjirlari
p o liso m a la rd a sin tezian a d i, u yerda prolin va lizin qoldiqlari
gidroksillanadi. Tropokollagen a-zanjiriga nisbatan pro-a-zanjirlar
u zu n ro q ; N -oxiridagi q o ‘shim cha fragm ent 20000, C -oxiridagi
q o ‘shim cha fragm ent 3 5 0 0 0 mol. o g 'irlik k a ega. Qo shim cha
fragmentlar uch zanjirli spiralni hosil qilmaydi. Bir-biri bilan bog lanib
globulyar domenlami hosil qiladi. Qo‘shimcha N-oxir fragmentlar
sistein saqlaydi; shuningdek ular tarkibida qaytariluvchi kollagensimon
Gly-Pro-Hyp ketma-ketliklar bor. Faqat C-oxirdagi domenlar zanjirlar
o 'r ta s id a disulfid bogM arga ega. Prokollagen m olekulalarining
protsessingi hujayra tashqarisida proteolitik ferm entlar ta’sirida bo'ladi.
Bu fermentlar ikkala domenni olib tashlaydi v a natijada tropokollagen
hosil bo‘ladi.
'
gen S b Û b Û b *
¿ f
prokoH agen
. O qsilning xujayra
tashqartsidagi
m odffikatsiyasi
Kollagen fibrila»
(T ) Prepetidning uzilishi
Ф
Profin va lizin qoWiqlarining gidraksilanisN
5Hyl va Asp glikozillanishi
^
PropeptkJda sisteinnhg oksidlanishi
ф Uchlamchi spiralning xo si bo’Hshi
Propeptidning ajralishi
@ Fibftlalaming boshqariluvchi ygüisM
•J j) Lys va SHylning aldigkigacha oksidlanishi
(9 )
Polim er
S tru k tu r?
hosil qilib efcMshi
m prokollagenoprolirM -diokiigenaza 114 112
{askorbatFe]
rg ,
pfokollag*nH2in-4-dioksiflenaza 1 14 114
[askorbatFe]
13 ] protetn-kztn-ô-oksxlaM 1
4
3 1 3 [Си]
Prokollagen va tropokollagen zanjirlari qator posttranslyatsion
modifikatsiyalarga uchraydi, ular kollagenning o ‘ziga xos strukturasini
sh ak llan ish id a m u h im d ir. O ksiprolin va ok silizin prokollagen
m olekulasida b io sin tez davrida bo'lm aydi. U lar prolin va lizinni
gidroksillanishi natijasida, kollagen mRNKsi translyatsiyasi davrida
ribosom alarda polipeptid ajralguncha sodir b o ia d i va uch spiralli
struktura hosil b o lg an d an keyin bu jarayon tugaydi. Gidroksillanish
reaksiyalari prolingidroksilaza, lizingidroksilaza ta’sirida boradi, ular
mikrosoma membranalari bilan bogiangan bo‘lib, Fe+% askorbat kislota,
a-ketoglutarat, O , ishtirokida reaksiya boradi:
P e p tid zanjirlaridagi prolin va lizin qoldiqlari
Askorbat kislota
Peptid zanjirlaridagi 4 -gidrooksiprolin v* 5-gidroksilizin qoldiqlari
Askorbat kislota yetishmovchiligi asosan mezenximal hujayralar
funksiyasining buzilishi bilan bogiiqdir. Kollagen va xondroitinsulfat
sintezi buziladi. Hosil bo‘lgan kollagenda oksiprolin kam bo'ladi. Og‘ir
kechuvchi singada biriktiruvchi to‘qima asosiy moddasining hosil
b o ‘lishi buziladi, bu to ‘qima asosiy strukturalarining depolimerlanishi
va erishi vujudga keladi, natijada davolangan eski yaralar ochilishi
mumkin.
Kollagenning yarim yashash davri bir necha hafta, oydir.
kollagenaza
Kollagen
>3 ta peptid zanjir
Hosil bo'lgan bu peptid zanjirlarga peptidgidroksilaza ta'sir etadi, glitsin bilan
Gly
Leu (Ile)
H2N
COO - H2N ====== COOH + H2N ====== COOH
Elastin
Elastin biriktiruvchi to‘qimaning ikkinchi asosiy oqsili. Kollagendan
farqli ravishda qaynatganda jelatina hosil qilmaydi. Uning aminokislota
tarkibi kollagendan farqlanadi. Elastin tolalari katta boMmagan, deyarli
sferik molekulalaming qattiq ko'ndalang b o g ia r bilan bog'lanishi
natijasida qurilgan. Lizin ishtirokida k o ‘ndalang bog‘laming 2 turi
aniqlangan. To'rtta lizin qoldiqlaridan desmozin va izodesmozin deb
atalmish birikmalar hosil bo‘ladi.
- N H ^ ^ C O -
CH
I
(CH2)4
I
CH
-C O V'*NH—
Desmozin
Ular ko'pincha 2 peptid zanjir o ‘rtasida hosil bo‘ladi, lekin 3 yoki 4
peptid zanjirlardagi lizin qoldiqlaridan ham hosil bo'lishi mumkin.
Avval 3 lizin qoldig‘i e-aldegidgacha oksidlanadi, keyin esa to‘rtinchi
lizin qoldig‘i bilan kondensatsiyalanadi. N atijada desmozin yoki
izodesmozin hosil bo'ladi. Desmozin va izodesmozin ko‘ndalang bog'lar
hosil q ilish d a q atn ash ad i. K o 'n d a la n g b o g 'la r hosil qilishda
lizinnorleytsin ham qatnashadi.
Nativ elastin iplari tripsin yoki ximotripsin ta ’sirida hazmlanmaydi,
lekin pepsin ta’sirida pH 2da sekin gidrolizlanadi. Oshqozon osti bezida
proelastaza ishlab chiqariladi. U tripsin ta’sirida elastazaga aylanadi va
alifatik aminokislota karboksil guruhi hosil qilgan peptid bog'larini
gidrolizlaydi. E lastin kollagen, proteoglikan va qator gliko- va
muko'proteinlar bilan birga fibroplastlar biosintetik faoliyatini mahsuloti
hisoblanadi. Hujayra biosintezini bevosita m ahsuloti bo‘lib elastin,
uning o'tm ishdoshi b o ’lib esa proelastin hisoblanadi (kollagenda -
prokollagen). Tropoelastin ko'ndalang bog‘lar saqlamaydi, eruvchan.
Keyinchalik tropoelastin yetilgan elastinga aylanadi, erimaydi, ko‘p
miqdorda k o ‘ndalang bog'lamlar saqlaydi.
Proteoglikanlar
Biriktiruvchi to'qima hujayradan tashqari moddasini proteoglikanlar
hosil qiladi va to ‘qima quruq massasining 30% ini tashkil etadi. Bular
yuqori molekulyar og‘irlikka ega bo'lgan polianion moddalar bo‘lib,
katta miqdorda turli geteropolisaxarid yon zanjirlarini tutadi. Polipeptid
o ‘zan bilan kovalent bog‘langan. Oddiy glikoproteinlardan farqli
ravishda proteo glik anlar 95% gacha uglevodlarni saqlaydi. 0 ‘z
xususiyatlari b o ‘yicha oqsillardan k o ‘ra polisaxaridlarga k o ‘proq
o‘xshaydi. Proteoglikanlar polisaxarid guruhlarini proteolitik ferment
ta’sir etib ajratib olish mumkin. Bu guruhlarni avval muko'polisaxaridlar
deb atalar edi. Bugungi kunda ulami glikozaminoglikanlar deyiladi,
chunki ulam ing hammasi glyukozamin yoki galaktozaminni saqlaydi.
Glikozam inoglikanlami 6 ta asosiy sinfi tafovut etiladi: gialuronat
kislota, xondroitin-4-sulfat, xondroitin-6-sulfat, derm atansulfat,
keratansulfat I va II, geparan sulfat va geparin.
G ialu ro n at kislota
Bu glikozam inoglikanning qaytariluvchi
disaxarid birligi quyidagi strukturaga ega:
D-glyukuron kislota qoldig ‘i
N-atsetilglyukozamin
qoldig
7
Molekulyar o g ‘irligi 10' dan 101 gacha. K o‘pchilik to‘qimalarda
kam miqdorda uchraydi, lekin proteoglikan agregatlarini hosil qilishda
m i.hm struktural vazifa bajaradi.
Xondroitinsulfatlar
Keng tarqalgan glikozaminlar - xondroitin-4-
sulfat va xondroitin-6-sulfat N-atsetilgalaktozamin 4- yoki 6-gidroksil
guruhida sulfat efirining joylashishi bilan farqlanadi:
Molekulyar og‘irligi 1.104 -6.10 \ ko‘pchilik preparatlar polidispers
hisoblanadi. Turli to'qimalardan ajratilgan preparatlam ing sulfatlanish
darajasi turlidir. To'qimalarda xondroitin-4-sulfat yoki xondroitin-6-
sulfat, yoki ularni aralashm asi boMadi. Q aytarilu v ch i disaxarid
birliklardan tuzilgan zanjir polipeptid o ‘zandagi serin bilan kovalent
bog'langan. Bunda qo‘shimcha fragment bo‘lib trisaxarid galaktozil-
galaktozil - kisloza hisoblanadi.
D erm atansulfatlar Bu glikozaminoglikanlar xondroitinsulfatlardan
farqli ravishda ular molekulasida L-iduron kisiota b o ia d i va quyidagi
qaytariluvchi disaxarid birliklardan iborat:
D-iduron kisiota qoldig
N-atsetilgalaktozamin-4-
sulfat qoldig 'i
Q aytariluvchi birlikda k o ‘p boim ag an miqdorda iduron kislota
o ‘rn ig a g ly u k u ro n kislota b o 'lis h i m um kin. Bu glikozam inlar
xondroitinsulfatlardagi kabi polipeptid o ‘zan bilan bog‘langan.
K e ra ta n su lfa tla r
Keratansulfat I va II quyidagi qaytariluvchi
disaxarid birlikka ega:
D-galaktoza qoldig 'i
N-atsetilglyukozamin-
qoldig ‘i
6-sulfat
Lekin ular bir-biridan uglevodlami umumiy miqdori bilan farqlanadi
va turli t o ‘qim alarda uchraydi. K o‘z shox qabatidan ajratilgan
keratansulfat I fukoza, sial kislotasi va mannozani ham saqlaydi.
Qaytariladigan birliklardan tuzilgan uning oligosaxarid zanjiri polipepid
o ‘zani b ila n q on za rd o b id a g i g lik o p ro te id la rg a o ‘xshab N-
atsetilglyukozaminil-asparaginil bog‘ yordamida bog‘langan. Tog'ay
va suyaklardan ajratilgan keratansulfat II disaxarid birlikka kiruvchi
uglevodlardan tashqari N-atsetilglyukozamin, fruktoza, sial kislota va
mannozani saqlaydi. Keratansulfat II aminosaxarid zanjiri oqsil bilan
serin yoki treonin orqali N-atsetilgalaktozamin bilan O-glikozid bog‘
hosil qilish orqali bog‘langan.
G eparin va geparansulfat
Geparin k o ‘pchilik hujayralami yuzasida
bo'ladi. U shuningdek semiz hujayralami hujayra ichi komponenti
hamdir. Uni qaytariluvchi disaxarid birligi quyidagi strukturaga ega:
B a’zi glyukozamin qoldiqlar N-sulfat guruh o ‘m ig a N -atsetil
saqlaydi. Geparansulfat o'xshash disaxarid birliklardan iborat, lekin
ko'proqN-atsetil, kamroq N-sulfat guruhlami saqlaydi va O-sulfatlanish
darajasini pastligi bilan xarakterlanadi. D erm atansulfat kab i D-
glyukuron kislota o‘miga oz miqdorda iduron kislota saqlashi mumkin.
Geparin muhim antikoagulyantdir.
Proteoglikanlami oligosaxarid fragmentlari glikoziltransferazalami ketma-
ket ta’siri natijasida sintezlanadi. Bu fermentlar nukleotid-uglevoddan
monosaxaridlarni tegishli akseptomi boshqa uglevod yoki polipeptiddagi
aminokislota qoldig'iga o'tkazilishini katalizlaydi. Oligosaxarid qism
bosqichma-bosqich, bar gal 1 ta qoldiqqa uzayadi (122-rasm).
Xondroitinsulfat biosintezida 6 xil glikoziltransferaza va 1 ta
sulfotransferaza qatnashadi. Glikozillash sekretor hujayralam i Golji
apparatida vujudga keladi. Ribosom adan ajralgan proteoglikanni
polipeptid zanjiri endoplazmatik retikulum kanallari bo'yicha Golji
apparatiga o'tadi, u yerda membranalar bilan bog‘langan tranferazalar
ketma-ket oligosaxarid guruhlami sintezini boshlaydi. Sintezlangan
molekulalar Golji apparatidan hujayra plazmatik membranasi sohasiga
o ‘tadi va hujayradan chiqariladi.
Proteoglikanlar biosintezi
oqsil
О ksiloza
f
galaktoza
glyukuron kislotasi
^ N-atsetil galaktozamin
• sulfat
T o‘qim adan ajratilgan proteoglikanlar proteoglikan agregatlari
deb ataladi. Ulaming asosiy qismini proteoglikan subbirliklari tashkil
etadi. G ialuron kislota va b o g ‘lovchi oqsil umumiy massasining
1 % ini tashkil etadi. Polipeptid zanjir proteoglikan subbirligining
o ‘zani hisoblanadi. Proteoglikan agregatlari tuzilishi bo'yicha butilka
y u v adigan shyotkaga o'xshaydi.
P roteoglikan subbirliklari elektrostatik bog‘lanishlar hisobiga
kollag en bilan bog'lanadi.
Proteoglikanlar funksiyasi
Turli proteoglikanlar polivalent anionlar bo‘lib, o'ziga kationlami
to r ta d i v a b o g 'la b o lad i. K + v a N a + io n lari ham m u stah k am
b o g ‘langanligi uchun ulaming ion xususiyatlari namoyon bo‘lmaydi.
B archa proteoglikanlar agregatsiyaga moyil, bu jarayon polivalent
katoinlar, masalan Ca+2 ta ’sirida kuchayadi. Uzun zanjirlar, ayniqsa,
g ialuron kislota zanjirlari, betartib o'ralib, katta masofani egallaydi
va u lar asosan suv bilan to ‘ ldirilgan. Bu joyga past molekulalar yoki
ionlar k irishi mumkin, lekin k atta molekulalar (masalan, albumin)
kira olm aydi.
G ialuron kislota eritmalari yuqori yopishqoqlik xususiyatiga ega
b o 'lib , b o ‘g ‘imlarda surkovchi modda vazifasini bajaradi. Revmatik
k a s a ll a r d a b o ‘g ‘im s u y u q lig i y o p ish q o q lig in in g o 'z g a r is h i
proteoglikanlar strukturasida o'zgarish natijasidir. Proteoglikanlar
tashqi bosim ta ’sirida suvning harakatlanishiga qarshilik k o ‘rsatadi
va to ‘qim alarga elastiklik, siqilishga nisbatan chidamlilik beradi.
U la r m o le k u ly a r elaklar sifa tid a funksiyalanadi, yirik ionlarni
h a ra k a tla n ish in i chegaralaydi, proteoglikan dom enlari orasiga
album in va immunoglobulin hajm iga ega bo‘lgan m olekulalarning
kirish iga qarshilik ko ‘rsatadi.
G ialu ro n kislota m orfogenezda ishtirok etib, em briogenezda
m eze n x im a l hujayralarning agregatsiyasini boshqaradi. Yoshga
b o g ‘liq h o ld a h u jayralarda p ro teo g lik an lar tarkibi o ‘zg arad i.
T o 'q im a la rd a keratansulfatlar konsentratsiyasi hayot davom ida
ortddi, lekin tog‘ay va um urtqalararo disklarda xondroitin sulfat,
shuaingdek terida gialuron kislota miqdori kamayadi. Turli yoshlarda
o rg a n iz m g a o ‘sish gorm oni kiritilsa, proteoglikanlar sintezi va
u lam in g tarkibi yosh organizm nikidek bo ‘ladi. 0 ‘sish gormonining
ta ’siri som atom edin orqali am alga oshiriladi va bu nd a to g ‘ay
hujayralarining proliferatsiyasi tezlashadi va p ro teo g lik an larg a
sulfatlarning kiritilishi stim ullanadi. Testosteron t a ’sirid a q ato r
to ‘qimalarda (yurak klapani, teri) gialuron kislota sintezi tezlashadi.
R evm atizm yoki a rtrit b ila n ja ro h a tla n g a n b o ‘g ‘im s in o v ia l
suyuqligida gialuron kislotaning miqdori m e’yoridan ko p, lekin
d ep o lim er k iritilg a n d a g ia lu ro n k islo ta n in g re p o lim e rla n is h i
kuzatiladi vauning de novo sintezi keskin pasayadi. Qandli diabetda
infeksiyalarga m oyillik, y a ra la r bitishining pasay ish i, to m irla r
degeneratsiyasining tezlashishi organizmning m uko‘polisaxaridlam i
sintezlash qobiliyatining pasayishi bilan bog‘liqdir.
H ujayralararo m atriksning stru k tura tuzilishi
Fibronektinni talaygina h u jay ra lar sintezlab, h u ja y ra la ra ro
b o 's h liq q a chiq arib tu ra d i. H u jay ralarn in g y u z a la rid a , b az al
membranalarda, biriktiruvchi to ‘qim a hujayralararo m oddasining
bag'rida, shuningdek qon plazm asida fibronektin bor.
Fibronektin hujayralar plazm atik membranasi sialoglikolipidlari
(gangliozidlar) yoki sialoglikoproteinlarning uglevodli guruhlariga,
s h u n in g d e k , k o lla g e n , g ia lu r o n a t k is lo ta v a s u lf ir la n g a n
glikozaminoglikanlarga birikadi. Mana shu birikm alardan h ar biri
uchun fibronektin m olekulasida maxsus biriktirish m arkazi bor. Shu
tariqa polivalent b o ig a n i uchun fibronektin hujayralararo m odda
tuzilishida integratsiyalovchi rol o ‘ynay oladi. B undan tashqari
fibronektin molekulasida bitta oqsil molekulasining glutam in qoldig'i
bilan ikkita oqsil molekulasining lizin qoldig'i o'rtasidagi reaksiyani
katalizlab , ularni bir-biri b ila n choklab q o 'y a d ig a n fe rm en t -
transglutaminazani biriktirib olish markazi bor:
Glu-NH:+H3N-Lyz -» Glu-NH-Lyz+NH3
T ra n sg lu ta m in az a fib ro n e k tin g a b irik ib o lg a n id a n k ey in
fibronektin molekulalarini bir-biriga, kollagenga va boshqa oqsillarga
ko'ndalang choklar bilan choklab qo'yadi. 0 ‘z-o ‘zidan y ig 'ilish
vujudga kelish yo‘li bilan paydo b o ‘ladigan strukturalar shu usulda
mustahkam kovalent bog‘lar bilan o ‘mashib qoladi.
1 2 3 -rasm . H ujayralararo m odda molekulalari bilan tashqi
yuzasining o ‘zaro ta'siri
Biriktiruvchi to‘qimaning qarilik, kollagenozlarda o‘zgarishi
Qarilikda biriktiruvchi to'qimada suv va asosiy moddaning tolaga
nisbati kamayadi. Bu koeffitsiyentning pasayishi kollagen miqdorining
oriishi va glikoproteinlar konsentratsiyasining pasayishi hisobiga
b o i a d i . B irinchi navbatda g ialuron kislota m iqdori kam ayadi.
Kollagenning fizik-kimyoviy
xususiyatlari
o'zgaradi (kollagen eruvchi
fraksiyalari pasayadi, molekulalar ichidagi ko‘ndalang bog'lari soni va
m ustahkam ligi ortadi, elastikligi va bo'kish xususiyati pasayadi,
kollagenazaga rezistentligi rivojlanadi va h.k.). Kollagen tolalaming
Struktur
stabilligi, ya’ni biriktiruvchi to‘qima fibrillalarining yetilish
jara y o n i kuchayadi. Q arilikda m etabolik jarayonlarni o'zgarishi
natijasida kollagenning m olekulyar strukturasi o'zgaradi.
Biriktiruvchi to‘qimaning k o ‘p o'zgarishlari orasida kollagenozlar
asosiy o 'rin ni egallaydi. Ular uchun biriktiruvchi to ‘qima
Struktur
tarkibiy qismlarining o'zgarishi o ‘ziga xos bo'lib hisoblanadi (tola,
h u jay ra , hujayraaro asosiy m odda). Kollagenozlarga revmatizm,
revm atoid artrit, sistemali qizil bo'richa, sistemali sklerodermiya,
(lerAiatomiozit va tugunchali pereartrit kiradi. Infeksion-allergik
na;:ariya kollagenozlaming kelib chiqishida asosiy bo‘lib hisoblanadi.
R evm atoid artritli kasallarda yallig ‘lanish jarayonining faolligini
aniqlash uchun qon zardobida glikoproteinlar miqdorini aniqlashdan
keng foydalaniladi.
Revmatik artrit biriktiruvchi to‘qimaning sistemali kasalligi b o ‘lib,
kollagen va proteoglikanlar almashinuvining o‘zgarishi bilan kechadi.
Shuning uchun, glikozaminlar miqdorini qon zardobida aniqlash m uhim
diagnostik ahamiyatga egadir. Bu maqsadda qon zardobida D N K va
RNK miqdori ham aniqlanadi. Kollagenozlarda interfibrillyar m odda -
proteoglikan va kollagen bo'lm agan oqsillaming metabolizmi keskin
o'zgaradi. Geksozamin va gialuron kislotalar miqdori ortadi, kollagen
b o ‘lmagan oqsillar to‘planadi. K ollagen tolalarning parchalanishi
kuchayishi kuzatiladi. Faol revm atik jarayonda kollagen fibrilalari
destruksiyasining ortishi kollagen va oksiprolin saqlovchi y irik
peptidlaming qon zardobida paydo b o ‘lishiga olib keladi. N atijada
kollagenozlarda erkin oksiprolin va kichik peptidlar bilan bog‘langan
peptidlam ing ekskretsiyasi kuzatiladi (oksiprolinning siydik bilan
me’yorda ajralishi 15 mg/sutka). Uning miqdorining ortishi revm atik
jarayon faolligiga to‘g‘ri proporsional va uning mezoni bo‘lishi mumkin.
Oksiprolinning kollagenozlardagi ekskretsiyasi glyukokortikosteroid
preparatlari bilan me’yorlanadi.
K ollag en g id ro o k silla n ish in i b u z ilish i singa k a s a llig id a g i
biokimyoviy yetishmovchiliklaridagi nuqsonlardan biridir. A skorbat
kislota b o ‘lmaganda yoki yetish m ag an d a sintezlangan k o lla g e n
gidroksillanmagan boiadi, natijada, past erish temperaturasiga ega.
Bunday kollagen normal strukturali tolani hosil qila olmaydi. Bu esa
terining jarohatlanishi va tomirlami yorilishiga olib keladi, bu singada
aniq rivojlangan.
FOYDALANILGAN ADABIYOTLAR
T.T. Березов, Б. Коровкин. Биологическая химия.
Москва «Медицина» 1990.
Р. Марри и др. Биохимия человека. Т. 1. Москва «Мир» 1993.
Я. Кольман, К.-Г. Рём. Наглядная биохимия. Москва «Мир» 2000.
A.Ya. Nikolayev. Biologik kimiyo. Toshkent. Ibn Sino nomidagi
nashriyot. 1991.
А. Уайт и др. Основы биохимии. Москва. Издательство «Мир» 1981.
Т.Т. Березов, Б. Коровкин. Биологическая химия.
Москва «Медицина» 2004.
А. Ленинжер. Основы биохимии. Москва «Мир» 1985.
Молекулы и клетки. Под ред. Г. М. Франка. Москва.
Издателство «Мир» 1967
А.Я.Николаев. Биологическая химия. Москва. 2004.
MUND A RIJA
KIR1SH
........................................................................................................................... 3
I BOB
OQ SILLA R VA U LA R N IN G FUNKSIYASI
O qsillam ing elem entar tarkibi ..................................................................................
8
O qsillam ing aminokislota tarkibi va am inokislotalam ing ta s n ifi.....................
8
O qsillam ing ftzik-kimyoviy xususiyatlari ........................................................... 12
O qsillam ing m olekulyar m assasi........................................................................... 12
Oqsil molekulalarining shakli va o 'lc h a m i.......................................................... 16
O qsillam ing fizik va kimyoviy x o ss a la ri............................................................. 16
O qsillam ing tuzilishi................................................................................................ 19
O qsillam ing birlamchi strukturasi ......................................................................... 20
O qsillam ing ikkilamchi strukturasi........................................................................ 23
O qsillam ing uchlamchi strukturasi........................................................................ 26
O qsillam ing to'rtlam chi strukturasi....................................................................... 27
O qsillam ing to'rtlam chi strukturasining hosil b o 'li s h i.................................... 28
O qsillam ing denaturatsiyasi. Qaytar va qaytm as d enaturatsiya...................... 29
Oqsillam i ajratib olish va to zalash ......................................................................... 30
Oqsillam i fraksiyalash y o 'li bilan a jr a tis h ........................................................... 31
Oqsillam i tu z la rta 'sirid a cho'ktirib a jr a ti s h ....................................................... 31
Dializ u s u li.................................................................................................................. 32
Elektroforez u s u li...................................................................................................... 33
O qsil strukturasini o'rganish u su llari.................................................................... 34
O qsillam ing tasnifi va nom enklaturasi................................................................. 34
O qsillam ing biologik xossasini birlam chi strukturaga b o g 'liq lig i................. 36
O qsillam ing birlamchi strukturasining tu rg a oid spetsifikligi ....................... 37
O qsillam ing biologik xossasining konform atsiyasiga
(ikkilam chi va uchlamchi strukturaga) b o g 'liq lig i.......................................... 38
O qsil m olekulasining funksiya bajarishiga b o g 'liq
b o 'lg an konform atsion o 'z g a ris h ........................................................................... 39
O qsillam ing strukturasi va k o ‘p m o le k u la li. O qsillar strukturasining
o'zaro y ig 'ilis h i........................................................................................................ 39
Turli a ’zo oqsillarining funksiyasiga qarab h ar hil bo'lishi, ontogenez va
kasalliklarda a ’zolar oqsil tarkibining o 'z g a r i s h i............................................... 40
Biologik faol p e p tid la r............................................................................................. 42
Izofunksional o q s i ll a r ...................................................................................
Oqsillarning ligandlar bilan o 'z a ro ta ’s i r i ................................................
II BOB
M U R A K K A B OQSILLAR K IM Y O SI
X ro m o p ro tein lar............................................................................................
G em o p ro tein lar..............................................................................................
F lavoproteinlar...............................................................................................
N u k leo p ro tein lar............................................................................................
L ip o p ro te in la r................................................................................................
F osfoproteinlar...............................................................................................
G likoproteinlar...............................................................................................
M etallo p ro tein lar..........................................................................................
III BOB
N U K L EIN KISLOTALAR K IM YOSI
N uklein kislotalam ing birlam chi strukturasi...........................................
DNKning ikkilamchi stru k tu ra si.............................................................
R N K tuzilishining x u su siy atlari................................................................
RNKning ikkilamchi s tru k tu ra s i...............................................................
N uklein kislotalam ing uchlam chi stru k tu rasi........................................
N uklein kislotalam i d u rag ay lash ..............................................................
N uklein kislotalar d en atu ratsiy asi............................................................
DNRni DNK bilan d u ra g a y la sh ............................................................
DNK bilan RNKni d u ra g a y la sh ..............................................................
Xromatinning tu z ilis h i................................................................................
Ribosom alam ing tu z ilis h i..........................................................................
IV BOB
NUKLEIN K ISLO TA LA R VA OQ SILLA R BIOSINTEZ1
DNK va irsiyat. D NK biosintezi (replikatsiya)......................................
Replikatsiya genetik axborotni o'tkazish u su li...................................
RNK matritsasida D N K s in te z i.................................................................
Replikatsiya va hujayra sikli fa z a la ri......................................................
RNK biosintezi (tra n sk rip siy a ).................................................................
Transkripsiya - D NK dan R N K ga axborot ko'chirish u s u li.................
Transkripsiyadan keyin R N K ning y etilish i............................................
Oqsil biosintezi (tran sly atsiy a)..................................................................
R ibosom alar..................................................................................................
G enetik kod va uning ta r k ib i.....................................................................
43
44
46
47
54
55
56
57
58
63
Dostları ilə paylaş: |