77
boshlang‗ich reaksiyalarning substrat konsentratsiyasiga bog‗liqlik grafigi
giperbola tarzida namoyon bo‗ladi. Substrat konsentratsiyasi oshishi borasida egri
chiziq platoga chiqadi, tezlik esa o‗zining maksimal ko‗rsatkichiga chiqadi (V
mak
).
Bu
shundan dalolat beradiki, ferment molekulasi (uning faol markazi) substrat
bilan to‗liq to‗yingan. V ning (K
1/
K
2)
ga bo‗lgan nisbat ko‗rsatkichi
giperbolik
grafigi fermentativ kataliz jarayonida reaksiya tartibini qay darajada o‗zgarishini
ko‗rsatadi. Substratning konsentratsiyasi past bo‗lgan holatlarda reaksiya -1-
tartibli bo‗ladi. Substratning to‗yingan konsentratsiyasida reaksiya tezligi, unga
bog‗liq bo‗lmay qoladi va bu reaksiya nol tartibli reaksiya hisoblanadi.
Substratning oraliq
konsentratsiyalarida esa, reaksiya aralash tipda o‗tadi.
Reaksiyaning boshlang‗ich tezligini hisoblash uchun L.Mixaelis va M.Mentenlar
quyidagi tenglamani taklif qilishdi:
Bu yerda: K
S
-ferment-substrat kompleksining dissotsiatsiya konstantasi,
K
-I
/K
+I
ga teng;
V
mak
- fermentning substratga to‗yinganidagi maksimal reaksiya tezligi.
Keyinchalik Briggs va Xoldeynlar bu formulani biroz o‗zgartirishni
taklif
qildilar:
Bunda ular yuqorida keltirilgan formulaga Mixaelis-Menten konstantasi ‒ K
m
-
ni kiritishni taklif qildilar.
Yuqorida keltirilganidek, ferment-substrat kompleksini hosil bo‗lishida
peptid zanjirning cheklangan aminokislota qoldiqlaridan iborat bo‗lgan
qismi
ishtirok etadi. Shu nuqtayi nazardan fermentning ―faol markaz‖i tushunchasi
kiritildi va hozirgacha yaxshi o‗rganilgan fermentlarning faol markazida: glutamin
kislota, serin, gistidin va tirozin kabi aminokislotalarning bo‗lishi isbotlandi.
Dostları ilə paylaş: