Abituriyentlarga qulayliklari



Yüklə 11,57 Mb.
səhifə4/59
tarix25.08.2023
ölçüsü11,57 Mb.
#140474
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   59
Bio masala

Har bir aminokislotaning uzunligi 3A0 (Angstrem) ekanligini nazarda tutsak, bir qancha aminokislotalardan iborat oqsilning uzunligini tasavvur qilish mumkin. Bunday uzunlikka ega oqsil molekulasi hujayraga qanday sig‘ishi mumkin?, degan savol tug‘ilishi mumkin.
Oqsil makromolekulasining strukturasida tuzilishining bir necha xillari farqlanadi. Bulardan birinchisi oddiy peptid bog‘lar yordamida o‘zaro bog‘langan aminokislotalar zanjiridir. Bu struktura oqsilning birlamchi strukturasi deyiladi. Oqsilning birlamchi strukturalari odatda o‘zgarmas, irsiy belgilangan bo‘ladi. Hujayrada oqsillar birlamchi chiziq shaklda bo‘lmay balki, o‘ralgan, spiralsimon, globulyar, ipsimon fibrillyar shakllarda bo‘ladi. Oqsillarning to‘rtta strukturasi mavjud. Ular birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to‘rtlamchi strukturalardir


Birlamchi struktura polipeptid zanjirda o‘zaro peptid bog‘i yordamida bog‘langan, chiziqli aminokislotalar ketma-ketligidan iborat. (DNK kodlagan, spetsifik, oqsilning funksiyasi va tarkibi birlamchi strukturaga bog‘liq.) Insulin gormoni birlamchi strukturada bo‘ladi.


Ikkilamchi struktura polipeptid zanjir spiralsimon bo‘lib, zanjirdagi bir aminokislotaning CO karboksil gruppasi bilan ikkinchi aminokislotaning NH amino gruppasi o‘rtasida vodorod bog‘i hosil bo‘ladi. Vodorod bog‘i peptid zanjirda bir qancha bo‘ladi va ular qo‘shni bo‘lmagan, lekin bir-biriga yaqin bo‘lgan aminokislotalar o‘rtasida sodir bo‘ladi. Globin, sochdagi keratin, kollagen oqsillari ikkilamchi strukturada ega.


Uchlamchi struktura aminokislotalardan iborat polipeptid zanjir globulyar shaklda bo‘ladi. Ko‘pgina oqsillar uchlamchi strukturada bo‘ladi. Aminokislotalari o‘rtasida ion bog‘lar, vodorod bog‘lar, disulfid bog‘ (S–S), gidrofob aloqalar mavjud bo‘ladi. Hamma globulyar oqsillar fermentlar, antitelolar, mioglobin, gormonlar uchlamchi strukturada bo‘ladi.


To‘rtlamchi struktura bir qancha polipeptid zanjirlar disulfid ko‘priklar orqali, vodorod bog‘lari va gidrofob aloqalar yordamida birlashib oqsilning to‘rtlamchi strukturasini hosil qiladi. Masalan, gemoglobin molekulasi to‘rtlamchi strukturaga ega.



Oqsillarning tuzilmasi

Strukturani tutib turuvchi bog‘lar

Xususiyati

Misollar

Birlamchi tuzilma

Qo‘shni aminokislotalarning
amino va karboksil guruhlari
orasidagi peptid bog‘lar

Oqsil molekulasida aminokislotalarning birin- ketin joylashish tartibi bilan belgilanadi

Insulin

Ikkilamchi tuzilma

Spiral qo‘shni o‘ramlari orasidagi vodorod bog‘lar

Polipeptid zanjirining spiral shakli bilan belgilanadi

Kollagen, keratin

Uchlamchi tuzilma

Vodorod, ion, disulfid, gidrofob bog‘lar

Spiral shakldagi polipeptid globula shaklini hosil qilishi bilan belgilanadi

Mioglobin, fermentlar

To‘rtlamchi tuzilma

Vodorod, ion, disulfid, gidrofob bog‘lar

Bir necha globula shaklidagi polipeptid molekulalarining (subbirlik) birikishi bilan belgilanadi

Gemoglobin




Oqsilning I birlamchi strukturasi II ikkilamchi strukturasi

III – uchlamchi strukturasi IV – to‘rtlamchi strukturasi





A – oqsilning birlamchi tuzilmasi; B – oqsilning ikkilamchi tuzilmasi;


C – oqsilning uchlamchi tuzilmasi; D – oqsilning to‘rtlamchi tuzilmasi;


Oqsillarning tuzilishi.

Oqsillar tarkibida aminokislotalar o‘zaro peptid bog‘ hosil qilib birikadi Shuning uchun oqsillar polipeptidlar deb ham yuritiladi. Bunda qo‘shni aminokislotalarning birikishidan bir molekula suv ajraladi. Aminokislotalarning o‘rtacha molekular massasi 138 ga, oqsil tarkibidagi aminokislota qoldig‘ining o‘rtacha molekular massasi 120 ga teng deb olish mumkin.




Aminokislotalarning o‘zaro birikishi.



Oqsil molekulasida aminokislotalarning joylashish tartibi, turning o‘zgarmas xossasi bo‘lib, oqsil sintezi vaqtida DNKdagi irsiy axborot asosida tuziladi. Har bir oqsil molekulasi o‘ziga xos tuzilishga ega. Organizmning hujayralaridagi oqsillar (fermentlar, gormonlar) bir xil funksiyani bajarishiga qaramay aminokislotalar tarkibi bo‘yicha o‘zaro farq qiladi. Turlar bir-biridan kelib chiqishi jihatidan qancha uzoq bo‘lsa, ularning oqsillari orasidagi farq ham shunchalik katta bo‘ladi.


Denaturatsiya.


Oqsil molekulalari suvda mayda zarrachalarga bo‘linib, kolloid eritma hosil qiladi. Uning tabiiy nativ holati turli tuzlar eritmasi ta’sirida o‘zgaradi, oqsil zarrachalari cho‘kadi. Oqsil nativ holatining bunday o‘zgarishiga denaturatsiya deyiladi. Natijada oqsil molekulasining shakli, biologik funksiyasi o‘zgaradi.


Denaturatsiya yuqori haroratda, og‘ir metallar, bir qator organic moddalar, kuchli mineral kislotalar ta’sirida kuzatiladi. Bu jarayonda oqsilning peptid bog‘lari uzilmaydi, lekin S–S-bog‘lar,
vodorod bog‘lar yechilib, oqsilning tabiiy shakli buziladi, oqsilning birlamchi strukturasi saqlanadi. Ta’sir etuvchi sharoit chetlatilsa, oqsilning nativ shakli tiklanishi mumkin. Bu hodisa renaturatsiya
deb ataladi



Oqsilning denaturatsiya va renaturatsiyasi.


Oqsil funksiyalari.


Biomolekulalar orasida oqsillar funksiyalarining xilma- xilligi jihatidan birinchi o‘rinda turadi.


1. Plastik funksiya.
Oqsillar hujayraning barcha membranali tuzilmalari asosini tashkil etadi. Kollagen oqsili biriktiruvchi to‘qimaning, keratin oqsili sutemizuvchilar juni, tirnoqlari, qushlar patlari, elastin oqsili pay, qon tomirlari devorining tarkibiga kiradi. Hujayraning sitoskelet elementlari tubulin oqsilidan tuzilgan. Oqsillar xromosomalar, ribosomalar, tarkibiga ham kiradi.


2. Fermentativ (katalizatorlik) funksiya.
Fermentlar plastik va energetik almashinuv reaksiyalarida katalizatorlik vazifasini bajaradi. Barcha fermentlar oqsil tabiatiga ega. Har bir fermentmodda ma’lum bir modda (substrat)ga ta’sir ko‘rsatadi va ma’lum tipdagi reaksiyalarni tezlashtiradi. Oqsillarning bajaradigan vazifalari ichida eng muhimi hujayrada kechadigan reaksiyalarni tezlashtirishi hisoblanadi


3. Transport funksiyasi.
Umurtqali hayvonlar qonida gemoglobin, umurtqasiz hayvonlar qonida gemosianin, muskul to‘qimasida mioglobin O va CO ning transportini, qon plazmasi oqsili – albumin lipidlar, yog‘ kislotalari va boshqa biologik faol moddalar transportini ta’minlaydi. Hujayra membranasi oqsillari esa membrana orqali moddalarni o‘tkazish vazifasini bajaradi. Hujayrada oksidlanish jarayonining borishi uchun to‘qima uzluksiz kislorod bilan ta’minlanib turishi kerak. Havodan olingan O2 o‘pkada qizil qon tanachalari – eritrotsitlardagi gemoglobin oqsiliga birikadi va to‘qimalarga yetkazib beriladi. To‘qimalardagi CO2 gemoglobin oqsiliga birikib o‘pkaga yetkaziladi. Bir qancha biologik faol moddalar, jumladan gormonlar deb ataluvchi ichki sekretsiya bezlarining mahsuloti ham qonda maxsus oqsillarga birikib transport qilinadi.


4. Himoya funksiyasi.
Antitana, antitoksin, interferon oqsillari organizmni yot moddalardan himoya qiladi. Qon tarkibidagi immunnoglobulin oqsili qonga kirgan virus va bakteriyalarni taniydi, zararsizlantiradi. Qon plazmasi tarkibidagi fibrinogen, trombin oqsillari qonning ivishini ta’minlaydi. Organizm tashqaridan kirgan yot moddalarga qarshi kurashish qobilyati immunitet deyiladi. Immunitetni ta’minlashda ishtirok etuvchi, limfotsit hujayralarida ishlab chiqariluvchi antitanalar oqsil tabiatlidir. Antitanalar tashqaridan kirgan yot modda – antigenga bog‘lanib, uni zararsizlantirishda ishtirok etadi. Demak, organizmni yot moddalar, xususan infeksiyaga qarshi kurashish qobiliyati – immunitet ham oqsilga bog‘liq.


5. Toksin (zahar) funksiyasi.
Ayrim hayvonlar o‘zini dushmandan himoya qilish uchun maxsus zaharlar ishlab chiqaradilar. Botulizm, vabo va difteriya kasalligini chaqiruvchi mikroblarning zaharlari ham oqsil tabiatga ega. Turli hayvonlar, hasharotlar ishlab chiqarilgan ba’zi zaharlar – toksinlar ham oqsil tabiatiga ega. Masalan, ilon zaharidan taxminan 60 ga yaqin aminokislotalar qoldig‘idan tuzilgan toksinlar olingan.
6. Gormonal funksiya.
Insulin, somatotropin, vazopresin kabi gormonlar oqsil tabiatiga ega. Bir qator gormonlar, masalan oshqozon osti bezining insulin gormoni, gipofiz bezining gormonlari ham oqsil tabiatli. Bu gormonlar regulyator – boshqarish xususiyatiga ega.



Yüklə 11,57 Mb.

Dostları ilə paylaş:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   59




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©azkurs.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

gir | qeydiyyatdan keç
    Ana səhifə


yükləyin