Microsoft Word Materiallar Full

T7 PEPTİDİNİN TETRAPEPTİD FRAQMENTİNİN FƏZA QURULUŞU 

 

Nişan BAĞIROVA 

Bakı Dövlət Universiteti 

[e-mail] 

AZƏRBAYCAN 

 

Nanobiotexnologiyanın tətbiq sahələrindən biri nanozərrəciklərin köməyi ilə  dərman preparatlarının daşınması  və 

diaqnostikası ilə bağlıdır. Dərman maddəsi molekulları ilə yüklənmiş nanozərrəciklər kimyəvi birləşmələri zədələnmiş 

toxuma və hüceyrələrə sağlam orqanlara zərər vermədən çatdırır. Dünyada minlərlə  dərman preparatları tapılmasına 

baxmayaraq, hələ  də yeni birləşmələr aşkar edilir. Müasir dövrdə  xərçəng hüceyrələrinin terapiyasında istifadə edilən 

birləşmələrin sintez edilməsi zərurəti yaranır. T7 peptidi məhz belə birləşmələrdəndir. His-Ala-İle-Tyr-Pro-Arg-His (T7) 

amin turşu ardıcıllığı transferrin reseptorlarının aktivasiya proseslərində  və  dərman preparatlarının hüceyrə daxilinə 

daşınmasında unikal qabiliyyətə malikdir. 

Təbii peptidlərin struktur və struktur-funksional təşkilinin öyrənilməsi bir-birinin əksi olan iki məsələyə  əsaslanır. 

Bunlardan biri məlum amin turşuları ardıcıllığına  əsaslanaraq molekulun fəza quruluşu və dinamik konformasiya 

xassələrinin tapılmasına həsr olunmuş düz struktur məsələsidir. Ikinci məsələ  tərs struktur məsələsidir ki, bu da peptidin 

kimyəvi quruluşuna görə fəza quruluşunun tapılmasına gətirib çıxarır. 

T7 peptidinin His1-Ala2-İle3-Tyr4 tetrapeptid fraqmentinin nəzəri konformasiya analizi  histeinin, alaninin, 

izoleysinin və tirozinin kiçikenerjili konformasiyalarına  əsasən öyrənilmişdir. Bu fraqmentin hesablanması  şeyplərə görə 

aparılmışdır.  Müəyyən olmuşdur ki, hesablanmış konformasiyalarda fraqmentə daxil olan amin turşu qalıqlarının atomlar 

və atom qrupları arasında güclü qeyri-valent qarşılıqlı itələmə qüvvələri meydana çıxırmışdır. Təyin olunmuş bu 

konformasiyalar sferik cəhətdən  əlverişli olmamışdır. Bununla da  nəzəri konformasiya metodu ilə tetrapeptid fraqment 

üçün 0-4 kkal/mol enerji intervalına tapılmış yüz səksən konformasiyadan yalnız on konformasiya daxil olmuşdur.  

Tetrapeptid fraqment üçün əsas zəncirin iki B və R formaları seçilmişdir. Belə ki, bu fraqment üçün B və L formaları 

bir-birindən fərqlənmir. Histein və alaninin R, B, L  formalarının  mümkün olan kombinasiyaları qurulmuşdur. Bu formalar 

yan zəncirin 

0

1

180





 ikiüzlü  bucaqlarının qiymətlərində seçilmişdir. Izoleysin amin turşu qalığına  əsas zəncirin üç 

formalarında baxılmışdır. Bununla yanaşı, yan zəncirin  

1



 bucağının üç mümkün qiymətlərində 

0

0

180

,

60

 və 

0

60



 , 

yan zəncirin ikinci bucağı üçün mümkün olan iki qiymətləri 

0

90

 və 

0

90



 seçilmişdir. Tirozinin yan zəncirinin üç 

mümkün olan qiymətlərində hesablamalar aparmaqla, uyğun kombinasiyalar qurulmuşdur. His1-Ala2-İle3-Tyr4 tetrapeptid 

0

5

10

15

0

1

2

3