2. Materialdagi namlikni mexanik usullar (siqish, tindirish, filtrlash, sentrifugalash) bilan
ketkazish.
3. Kimyo-farmatsevtik va mikrobiologik sintez asosida olinadigan mahsulotlar sinflari.
4. Quritilayotgan materialga issiqlikni uzatish turiga ko‘ra quritish turlari.
5. Materialdagi namlikni desorbsiyalanishi.
6. Quritishning moddiy balansi.
7. Quritkichlarning tuzilishi.
8. Qo‘zg‘almas va xarakatlanuvchi nam materialni qurituvchi konvektiv quritkichlar.
9. Materialni aralashtirib qurituvchi konvektiv quritkichlar.
Mavzu: Pepsin fermentining faolligini aniqlash.
Qadim zamonlardan buyon buzoq oshqozonining to'rtinchi bo'limi (abomasum) shilliq
qavatidan shpil (SF) an'anaviy ravishda pishloq ishlab chiqarish
uchun ishlatilgan SF
tarkibida sutning ivishida ikkita asosiy ferment bor - ximosin va pepsin.
Oshqozon sharbatidagi ushbu fermentlarning nisbiy tarkibi hayvonning yoshiga va
ovqatlanishiga qarab keng farq qiladi. Sut ichadigan buzoqlarning (buzoqlarning o'pkalari) SF
tarkibida 80-95% ximosin mavjud, qo'pol em-xashak (yirik buzoqlar) bilan oziqlangan
buzoqlarning abomazumlaridan ajratilgan shunga o'xshash preparatlarda 70 dan 100% gacha
pepsin mavjud. Shuni ta'kidlash kerakki, tabiiy SF preparatlari
tarkibida har doim pepsin
aralashmasi mavjud bo'lib, u prenatal davrda buzoq abomazumida sintezlana boshlaydi.
Pepsin va ximosin o'ziga xos va o'ziga xos bo'lmagan proteolitik faollikka (PA) ega.
PA yoki sutning o'ziga xos xususiyati bu pepsin va ximosinning kappa-kazein molekulasidagi
105 (Phe) - 106 (Met) asosiy peptid bog'lanishini gidrolizlash qobiliyatidir. Ushbu
bog'lanishning gidrolizi kazein misellarining beqarorlashishiga olib keladi va sut pıshloq hosil
bo'lishiga olib keladi. Nonspesifik proteoliz paytida gidroliz nafaqat kappa kazein
molekulasidagi 105 (Phe) - 106 (Met) bog'lanishidan, balki alfa, beta va kappa kazeinlaridagi
boshqa peptid bog'lanishlaridan ham sodir bo'ladi. 2 dan 6 gacha bo'lgan pH qiymatidagi
pepsinning o'ziga xos bo'lmagan proteolitik faolligi ximosinga
qaraganda ancha yuqori, bu
pishloqning hosili va sifatiga ta'sir qiladi. Ximosin sutning koagulyatsiyasini rag'batlantirish
uchun sintezlanadi va shuning uchun asosan asosiy peptid bog'lanishini gidrolizlaydi.
Aksincha, oqsillarni parchalanishini engillashtirish uchun sintez qilingan pepsin, kazein va
qattiq oziq-ovqat tarkibidagi oqsillarda ko'p miqdordagi peptid bog'lanishiga hujum qiladi.
Ximosin kazeinni parchalab katta bo'laklarni hosil qiladi, keyinchalik
ular sut kislotasi
bakteriyalarining proteazlari uchun substratga aylanadi. Proteolitik faolligi ancha yuqori
bo'lgan Pepsin oqsillarni gidrolizlab, pishloqda achchiqlanishni keltirib chiqaradigan qisqa
peptidlarni hosil qiladi.
Bugungi kunda pishloq ishlab chiqaradigan korxonalarga mahalliy
va xorijiy sutni ivadigan
fermentlarning keng assortimenti taklif etilmoqda. Ulardan asosiylari Rossiya Qishloq
xo'jaligi fanlari akademiyasining Sibir filiali tomonidan ishlab chiqarilgan va eng qadimgi
ixtisoslashgan korxona - "Moskva rennet zavodi" OAJ tomonidan ishlab chiqarilgan mahalliy
preparatlardir. Bundan tashqari butun jaxon fermentlardan bozor asosan Hr tomonidan ishlab
chiqarilgan preparatlar bilan ifodalanadi. Hansen (Daniya), Gollandiyaning "DSM-Food
Specialties" (DSM-FS) kompaniyasining preparatlari, Caglificio Clerici SPA (Italiya) va
boshqalar.
Sutda
pıhtılaşma
faolligini aniqlash uchun 5 ml substrat
yupqa devorli shisha
probirkalarga quyilib, 35 ° C da suv hammomida isitiladi va uch daqiqa ushlab turiladi,
so'ngra 0,1 ml o'rganilgan ferment preparati qo'shiladi, darhol sekundomer ishga tushiriladi va
probirkadagi moddalar zudlik bilan aralashtiriladi.
Pıhtılaşma
reaktsiyasining boshlanishi,
shisha tayoq bilan sinov naychasining devorlariga surtilgan bir tomchi sutda po'stlar hosil
bo'lishi bilan aniqlandi. Sut ivishining boshlanishini aniqlagandan so'ng,
sekundomer darhol
o'chirildi. Sutni ivish faolligi (MA) quyidagi formula bo'yicha hisoblab chiqilgan: MA = A *
T1 / T2, bu erda: A - sertifikatlangan OKO SF faoliyati; T1 - OKO SF dan pıhtılaşma vaqti;
T2 - sinov namunasi bilan pıhtılaşma vaqti. Sutni pıhtılaşmaya qarshi preparatlarni
tayyorlashda 1 g ferment preparatining sinov namunasi 35 ° C haroratda 80,0 sm3 distillangan
suvda eritilib, 30 daqiqa davomida aralashtirildi, umumiy hajmi 100,0 sm3 ga etkazildi va suv
hammomida 35 ° C haroratda 15 daqiqa davomida turib oldi.
Ishning maqsadi: pepsinning turli xil faolligini qanday aniqlashni o'rganish
diagnostik maqsadlarda sut pıhtılaşmaya ta'sir qiladigan me'da shirasining namunalari. Pepsin,
oqsillarni gidrolizlashga qodir proteolitik ferment
pH 1,5-2,5 da va pH 5,0 da - tvorogli sut kazeinogen uni kazeinga aylantirib (transformatsiya
ham peptid bog'lanishlarining gidroliziga asoslanadi).
Ferment faolligining birligi sifatida 5 ml sut-asetat aralashmasi pH 5,0 (teng aralashma)
eritadigan shunday miqdorni oling.
sut miqdori va 1n. atsetat buferi pH 5.0) 25 ° C da 60 soniya davomida.
100 ta Pyatnitskiy birligi 1 mg fermentga to'g'ri keladi. Odatda me'da shirasida 20-40 birlik /
ml (0,2-0,4 mg / ml yoki 0,2-0,4 g / l) pepsin mavjud.
Ish tartibi: Toza va quruq
probirkada, bittadan 0,1 ml o'lchang
oshqozon sharbatlari (2 tomchi). 5 ml sut-asetat aralashmasi pH 5.0 ni boshqa probirkaga
o'lchab, suv hammomida qizdiring (+ 25 ° C). Keyin quying sut asetat aralashmasi (MAC)
me'da shirasi tushirilgan probirkaga va bir vaqtning o'zida sekundomerni ishga tushiring.
Reaktsiya naychasini aralashtirish orqali aralashmasi, kolba devorlarida kazein zarralari
paydo bo'lishiga e'tibor bering. IN ular paydo bo'lgan payt, sekundomerni o'chiring, kıvırma
vaqtini yozing. Pepsinning faolligini hisoblang. Agar 1 birlik / ml faolligi bilan tormozlanish
60 soniya davom etishi kerak bo'lsa, u holda qidirilgan faoliyat quyidagicha:
60 soniya - standart kıvırma vaqti,
t - olingan pishirish vaqti (sekundda),
10 - 1 ml me'da shirasi uchun hisoblash.
2-3 sharbatning faolligini aniqlang, birlikda va mg / ml da hisoblang.
Qachon oshqozon-ichak
traktining shikastlanishi, pepsin faoliyati keskin o'zgaradi.
Dostları ilə paylaş: