Ə.Ə. NƏBĐyev, E.Ə. Moslemzadeh
Dezoksiribonuklein turşusunun quruluşu
Yüklə 3,91 Mb. Pdf görüntüsü
|
- Bu səhifədəki naviqasiya:
- 1.2.3.Ribonuklein turşusunun quruluşu
- 1.3.Fermentlər haqqında ümumi məlumat
- 1.3.1.Fermentlərin kimyəvi təbiəti
- 1.3.2.Fermentlərin spesifikliyi
- 1.3.3.Fermentlərin aktivliyinə təsir edən amillər
- 1.3.4.Fermentlərin təsir mexanizmi
- 1.3.5.Fermentlərin lokalizasiyası
|
1.2.2.Dezoksiribonuklein turşusunun quruluşu
Dezoksiribonuklein turşusu əsasən canlı hüceyrələrin nüvəsində, zülallarla birləşmiş şəkildə olur. DNT-nin quruluşunu öyrənərkən Çarqaff müəyyən qanunauyğunluqların olmasını sübut etmişdir. Beləliklə, DNT-nin ikincili quruluşu müəyyən
olunmuşdur. DNT-nin
molekulunda olan
qanunauyğunluqlar alimin şərəfinə olaraq Çarqaff qaydası adlanır. 1. Purin
nukleotidləri, miqdarca pirimidin nukleotidlərinə bərabərdir: 1 =
+ T S Q A
2. Adeninin miqdarı təxminən timinə bərabərdir: A=T və ya A/T=1 3. Quaninin miqdarı sitozinə bərabərdir: Q=S və ya Q/S=1 4.
DNT-nin tərkibindəki azotlu əsasların 6- aminoqrupları ilə 6-ketoqrupları bərabər olur: Q+T=A+S 5.
DNT molekulunda quaninlə sitozinin cəmi, adeninlə timinin cəminə bərabər olmur. Çox hallarda DNT-nin
hidrolizindən alınan
məhsullarda adeninlə timin, quaninlə sitozinə nisbətən artıq olur. A+T > Q+S. Belə vəziyyətdə onları AT-tipli DNT-adlandırırlar.
40
6. Bütün heyvan və bitkilərin, həmçinin bəzi mikroorqanizmlərin DNT-si AT-tiplidir. Mikroorqanizmlərin əksəriyyəti QS tipinə mənsubdur, yəni quaninlə sitozin, adeninlə timinə nisbətən artıq olur (Q+S > A+T).
1953-cü ildə Uotson və Krik, DNT molekulunun modeli haqqında yeni nəzəriyyə irəli sürdülər. Bu nəzəriyyəyə görə DNT molekulu iki ədəd spiralvari şəkildə bir-birinə sarınmış polinukleotid zəncirindən ibarətdir. DNT molekulunu əmələ gətirən polinukleotid zəncirləri bir-biri ilə purin və pirimidin əsaslarının arasında əmələ gələn hidrogen rabitələri vasitəsilə birləşir. Hidrogen rabitələri adenin timinlə, quanin isə sitozinlə birləşdirir. Müəyyən olunmuşdur ki, DNT molekulunda olan zəncirlər bir-birini tamamlayır. Əgər bir zəncirin müəyyən hissəsində adenin yerləşirsə, digər zəncirdə onun qarşısında timin yerləşir. Məsələn: əgər bir polinukleotid zəncirində monomerlərin yerləşmə ardıcıllığı A–Q–A–T–S–S–T olduqda, başqa zəncirdə T–S–T–A–Q–Q–A ardıcıllığı ilə düzülür. DNT zəncirlərində mononukleotidlərin düzülüş qaydasının bir- birindən asılılığı komplementarlıq (tamamlama) prinsipi adlanır. Hidrogen rabitələri vasitəsilə birləşmiş iki spiralın əmələ gətirdiyi makromolekul DNT-nin ikincili quruluşunu müəyyən edir. DNT molekulunun yumşaqşəkilli spesifik formada olması, onun üçüncülü quruluşu adlanır.
DNT molekulundan fərqli olaraq RNT molekulu bir ədəd polinukleotid zəncirindən ibarətdir. Bu
zəncirdə mononukleotidlərin bir-biri ilə birləşmə ardıcıllığı RNT-nin birinci quruluşunu göstərir. RNT-nin polinukleotid zəncirini
41
təşkil edən konfiqurasiyası sabit olmadığı üçün, onun ikinci və üçüncü quruluşunun öyrənilməsini çətinləşdirir. RNT molekulunu əmələ gətirən nukleotidlər bir-birinə burularaq, purin və pirimidin əsasları arasında əmələ gələn hidrogen rabitələrinin hesabına birləşir. Əmələ gəlmiş bu birləşmələr qısa və natamam şəkli alır. Ribonuklein turşusu bütün canlı hüceyrələrdə üç növ olur. 1. Ribosom RNT-si rRNT. 2. Nəqliyyat və ya daşıyıcı RNT-si nRNT. 3. Məlumat RNT-si mRNT. Ribonuklein turşuları bir-birindən funksiyalarına, molekulların böyüklüyünə və xassələrinə görə kəskin surətdə fərqlənir. Ribosom RNT-si hüceyrədə olan bütün RNT kütləsinin 80%-ni təşkil edir. Ribosom RNT-si ribosomların əmələ gəlməsində iştirak edirlər. Sadə zülallarla birləşərək ribonukleoproteidləri əmələ gətirirlər. Ribosom RNT-si, ribonuklein turşusunun digər növlərinə nisbətən daha yüksək molekul çəkisinə malikdir. Onun əmələ gəlməsində 4000-6000 mononukleotid iştirak edir. Hüceyrədə olan RNT-nin 15%-ni nəqliyyat RNT-si təşkil edir. Bunlar nisbətən kiçikmolekullu polinukleotidlərdir, molekul çəkisi 25-35 minə yaxındır. Nəqliyyat RNT-sinin vəzifəsi fəallaşmış aminturşuların zülallarını sintez olunduğu yerə-ribosoma daşımaqdır. Hər bir aminturşunun özünəməxsus pRNT-si vardır. Ribonuklein turşusunun tərkibinin və xassələrinin öyrənilməsi zamanı aydın olunmuşdur ki, onların tərkibində “minor” nukleotidləri də vardır. Bu növ nukleotid ən çox dRNT-nin tərkibində olur. Belə nukleotidlərə misal olaraq psevdouridini göstərmək olar. Onun əmələ gəlməsində urasil riboza və fosfat turşusu iştirak edir. Hüceyrədə olan ribonuklein turşularının 5%-ni məlumat RNT-si hüceyrə nüvəsində DNT-nin iştirakı ilə sintez olunur. RNT-nin bu növü zülalların sintezini idarə edir. Onun molekul çəkisi 100 mindən bir neçə milyona qədər olur. Məlumat RNT- 42
si sintez olunacaq zülal molekulunun quruluşu haqqında məlumatı DNT-dən alıb aminturşuların düzülmə ardıcıllığını nizamlayır.
N = C– OH
O HO–C C–N OH OH O CH N – C– N C– C– C– C–CH 2 –O–P–OH H H H H OH Psevdouridin turşusu
Canlı orqanizmlərdə təsadüf olunan bir qrup üzvi birləşmələr də vardır ki, onlara fermentlər və ya enzimlər də deyilir. Fotosintezin, tənəffüsün, qıcqırmanın, qida maddələrinin mənimsənilməsi proseslərində, habelə zülalların, yağların, sulukarbonların və qeyrilərinin biosintezində mürəkkəb biokimyəvi reaksiyalar baş verir. Bu reaksiyalar canlı hüceyrələrdə fermentlərin iştirakı ilə gedir. Ona görə də fermentlərə bioloji katalizatorlar da deyilir. Onlar adi katalizatorlarla nisbətən kimyəvi reaksiyaların sürətini 10 6 - 10 12 -dəfə tezləşdirir. Bütün canlı orqanizmlərdə gedən maddələr mübadiləsi prosesi də fermentlərin təsiri ilə gedir. Fermentlərin adı ferveo sözündən götürülmüş və latınca-qıcqırdan deməkdir. Đnsanlara fermentativ proseslər hələ çox qədimdən məlum olmuşdur. Belə ki, çörəyin, pivənin və şərabın istehsalında müxtəlif mayalardan, pendirin hazırlanmasında isə qaramalın həzm şirəsindən istifadə edirlər. Lakin insanlar bu zaman baş verən proseslərin mahiyyətini başa düşməmişlər. Ancaq fermentlərin 43
əsaslı öyrənilməsi XIX əsrin əvvəllərinə təsadüf edir. 1814-cü ildə K.S.Kirxhoff səməni ekstraktında nişastanı, maltozaya qədər parçalayan maddənin varlığını müəyyən etmiş, ona diastaza (amilaza) adı vermişdir. Diastaza (Diastaza) latınca- bölmək deməkdir. Alimin bu kəşfi fermentlər haqqında elmin inkişafına böyük təkan verdi. Fermentlər haqqında elmin öyrənilməsində Payenin, Personun, L.Pasterin, Buxnerin, Lebedevin, Pavlovun, Baxın, Oparinin, Ovçinnikovun, Sprinin, Samnerin, Nortropun, Varburqun və başqalarının böyük xidmətləri olmuşdur. Fermentlər haqqında bəhs edən elmə fermentologiya və ya enzimiologiya deyilir. Hal-hazırda biokimya elminin inkişafında fermentlər geniş öyrənilir. Fermentlər bir sıra elmlərlə: fiziologiya, mikrobiologiya, təbabət, qida sənayesi və qeyri elmlərlə sıx əlaqədardır. Fermentlərin öyrənilməsinin mühüm praktiki əhəmiyyətə malik sahələrindən biri də qida sənayesinin: şərabçılıq, pivə, çörək istehsalı, konservləşdirmə, çay və s. sahələridir.
Fermentlər zülal təbiətli maddələr olmaqla kolloid hissəciklərdir. Onların əksəriyyəti suda yaxşı həll olur. Bu heç də o demək deyildir ki, fermentlər hüceyrələrdə məhlul halında olur. Onların xeyli hissəsi hüceyrədə: nüvədə, xromosomda, sitoplazmada, ribosomda birləşmiş halda olur. Kimyəvi təbiətinə görə fermentlər iki qrupa bölünür: 1. Birkomponentli fermentlər. 2. Đkikomponentli fermentlər. Birkomponentli fermentlər yalnız
sadə zülaldan, ikikomponentli fermentlər isə sadə zülalla yanaşı, həm də qeyri-zülal təbiətli maddələrdən ibarətdir. Fermentlərin tərkibində olan qeyri-zülal təbiətli maddələr vitaminlərdən
44
(məs: B 1 , B
2 , B
6 , PP, və s.), müxtəlif metallardan (mis, dəmir, sink və s.), bəzi nukleotidlərdən və s-dən ibarət olur. Birkomponentli fermentlər hidroliz olunduqda yalnız aminturşulara ayrılır. Đkikomponentli fermentlər hidroliz olunduqda isə sadə zülalla yanaşı, qeyri-zülali hissədən, yəni prostetik qrupdan ibarət olur. Mürəkkəb zülallar qrupuna aid olan fermentlərin zülali hissəsinə apoferment, qeyri-zülali hissəsinə isə koferment deyilir. Bunların birlikdə aktiv ferment kompleksinə xoloferment deyilir. Hazırda fermentlərin bəzilərinin tərkibində olan aminturşularının sayı və birləşmə ardıcıllığı müəyyən edilmişdir. Məsələn, ribonukleaza–124, laktatdehidrogenaza – 310, aspartat–aminotransferaza–412, katalaza–720 amintur- şuların qalıqlarından təşkil olunmuşdur. Bundan başqa bəzi fermentlərin molekul çəkisi də müəyyən edilmişdir. Məsələn, peroksidazanın molekul kütləsi 40000, α-amilazanın 60000, β- amilazanın 150000, katalazanın 250000, ureazanın 480000 olur. Fermentlərin kimyəvi təbiətinin öyrənilməsində Amerika alimi C.Samnerin böyük xidməti olmuşdur. Belə ki, o, ilk dəfə olaraq ureaza fermentini təmiz halda kristallaşdırılmış şəkildə almış, onun aminturşu tərkibini və onların düzülmə ardıcıllığını müəyyən etmişdir. Bu da fermentlərin bir daha zülal təbiətli olmasını sübut etmişdir. Alimin bu kəşfi fermentlərin kimyəvi təbiətinin və bioloji rolunun öyrənilməsində mühüm rol oynamışdır.
Fermentlərin hamısı spesifik xüsusiyyətə malikdir. Belə ki, hər bir ferment yalnız bir maddənin çevrilməsini kataliz edir. Fermentlərin spesifikliyinə görə üç qrupa bölünür: 1. Mütləq spesifikliyə malik fermentlər. 2. Qrup spesifikliyinə malik fermentlər. 3. Sterokimyəvi spesifikliyinə malik fermentlər.
45
Mütləq spesifikliyə malik fermentlər konkret olaraq bir maddənin çevrilməsini kataliz edir. Məsələn, ureaza fermenti yalnız sidik cövhərini hidroliz yolu ilə ammonyaka və karbon qazına parçalayır.
NH 2
C O + H 2 O
ureaza 2NH 3 +CO
2 NH 2
göstərmir. Saxaraza fermenti isə yalnız saxarozanın hidroliz yolu ilə qlükozaya və fruktozaya parçalanmasında iştirak edir:
saxaraza C 12
22 O 11 +H 2 O C 6 H 12 O 6 +C 6 H 12 O 6
saxaroza qlükoza fruktoza
Qrup spesifikliyinə malik fermentlər substratlarda olan müxtəlif qrup birləşmələri kataliz edir. Məsələn, lipaza fermenti hidroliz yolu ilə yağlarda olan müxtəlif mürəkkəb efir tipli rabitələri, pepsin fermenti isə müxtəlif zülallarda mövcud rabitələrin parçalanmasında iştirak edir. Sterokimyəvi spesifikliyə malik fermentlər isə bir maddənin iki optik izomerindən yalnız birinə təsir göstərə bilir. Məsələn, laktatdehidrogenaza fermenti süd turşusunun yalnız α-izomerinə spesifik təsir göstərərək, onun piroüzüm turşusuna çevrilməsində iştirak edir. Ancaq β-süd turşusuna isə substratda heç bir katalitik təsir göstərmir:
CH 3 CH 3
NDG HO–C–H+NAD C=O+NAD · H 2
46
Bundan başqa, α-qlükozidaza fermenti α-qlükozidlərin, β- qlükozidaza isə β-qlükozidlərin hidroliz yolu ilə çevrilməsində iştirak edir. Ona görə də E.Fişer fermentlərin spesifikliyini hər bir açarın müvafiq qıfıla düşməsinə bənzədir.
Fermentlərin aktivliyinə mühitin temperaturu, hidrogen ionlarının qatılığı (pH) və başqa faktorlar təsir göstərir. Hər bir ferment müəyyən temperatur rejimində ən yüksək aktivliyə malik olur. Belə temperatur rejiminə fermentin optimal temperaturu deyilir. Mühitin temperaturu 40 0 C-yə qədər qalxdıqda əksər fermentlərin aktivliyi artır. Bitki fermentləri əsasən 30-50 0 C-də daha aktiv olaraq, onda gedən kimyəvi reaksiyaların sürətini tezləşdirir. Bu zaman bitkinin vegetativ orqanlarının inkişafı, daha doğrusu böyüməsi prosesi sürətlə gedir. Temperatur 50 0 C-dən yuxarı qalxdıqda fermentlərin aktivliyi azalır, 60-70 0 C olduqda isə onların əksəriyyətinin aktivliyi itirilmiş (inaktivləşmiş) halda olur. Fermentlərin temperaturunun təsirindən aktivliyinin dəyişməsinə termolabillik deyilir. Fermentin fəaliyyətini artıranlara aktivatorlar, azaldanlara isə ingibitorlar və ya iflicləşdiricilər deyilir. Fermentlərin aktivliyinin temperaturdan və pH-dan asılılığı qida məhsullarında baş verən bəzi biokimyəvi reaksiyaların gedişini idarə etməyə imkan verir. Qida məhsullarının emalı və saxlanması zamanı fermentlərin rolu böyükdür. Məsələn, bitki mənşəli məhsulları (üzüm, alma, kartof və s.) uzun müddət saxlamaq üçün onları aşağı temperaturda (0+5 0 C) soyuducu kameralarda saxlayırlar. Bu zaman onların fermentlərinin fəallığı inaktivləşir və ya zəifləyir. Bu da onlarda gedən mübadilə prosesinin ləngiməsinə səbəb olur. Nəticədə məhsulun tərkibindəki qida maddələrinin
47
(karbohidratların, vitaminlərin, zülalların və s.) itkisi azalır. Fermentlərin aktivliyinə təsir edən amillərdən biri də mühitin pH-dır.
Fermentlərin əksəriyyəti pH-ın müəyyən
bir qiymətində daha fəal olurlar. Bitki fermentlərinin əksəriyyəti pH-dan asılı
olaraq optimal
fəallıq göstərir. Bitki fermentlərinin əksəriyyəti pH 4,5-7 arasında olduqda daha fəal olur. Amilaza, askorbatoksidaza, papain, piruvatkarboksilaza fermentləri pH 5-olan
mühitdə daha
fəal olur.
Polifenoloksidaza, laktatdehidrogenaza, katalaza, ureaza
fermentləri isə mühitin pH-7 olduqda daha aktiv olur. Göründüyü kimi qida
məhsullarının emalında və saxlanmasında pH təyin etmək mühüm rol oynayır. Hal-hazırda bəzi fermentlərin ingibitorları müəyyən olunmuşdur. Məsələn, adi xörək duzu (NaCl) polifenoloksidaza fermentinin ingibitorudur. Belə ki, otaq temperaturu şəraitində alma kəsildikdə, onun tərkibində olan fenol maddələri polifenoloksidaza fermentinin təsiri ilə oksidləşərək rənginin tündləşməsinə, yəni qida maddələrinin parçalanmasına səbəb olur. Ancaq kəsilmiş almanın üzərinə xörək duzu kristalları səpdikdə rəngin dəyişməsi müşahidə olunmur. Deməli,
xörək duzu
polifenoloksidaza fermentinin ingibitorudur. Bundan başqa kükürd anhidridi (SO 2 ), antosianlar və qeyriləri, bəzi oksidləşdirici fermentlərin (askorbatoksidaza, katalaza, peroksidaza, laktatdehidrogenaza və s.) ingibitorudur. Bəzi maddələr də vardır ki, ardıcıl olaraq fermentlərin fəaliyyətini artırır. ATF-aza fermentinin fəaliyyətini Ca - ionu artırır. Amilaza fermentinin aktivliyini isə Ce - ionu fəallaşdırır. Qeyd etmək lazımdır ki, nisbətən inaktivləşmiş fermentlərin fəaliyyətləri bəzi hallarda bərpa olunur. Bu o deməkdir ki, fermentin təbii quruluşu tamamilə pozulmamışdır. Bunlar dönən fermentlər adlanır. Bəzi hallarda isə fermentlərin fəaliyyəti bərpa olunmur, yəni təbii quruluşları pozulmuş olur. Belə halda, onlar bərpa olunmayan fermentlər adlanır. 48
Fermentlərin təsir mexanizmi haqqında çoxlu
nəzəriyyələr irəli sürülməyinə baxmayaraq, onların bioloji katalizator olduğu aşkar edilmişdir. Fermentlərin təsir mexanizmində adsorbsiya hadisəsinin də böyük əhəmiyyəti vardır. Belə ki, ferment substratı adsorbsiya edərək, onun qatılığını artırır. Bu da reaksiyanın sürətlə getməsinə səbəb olur. Fermentin təsir mexanizminin bu cür izahına adsorbsiya nəzəriyyəsi deyilir. Fermentlərin təsir mexanizmini öyrənən zaman müəyyən olunmuşdur ki, fermentlər reaksiyanın gedişində iştirak edir, ancaq reaksiyaya girmir. Bu zaman kimyəvi reaksiyanın gedişində ferment molekulunun müəyyən hissəsi, yəni spesifik sahəsi iştirak edir ki, buna da fermentin fəal mərkəzi deyilir. Fəal mərkəz pozulduqda, fermentin təsir mexanizmi də pozulur. Müəyyən olunmuşdur ki, hər bir aktiv və ya fəal mərkəzlə yalnız bir substrat molekulu birləşərək, ferment-substrat kompleksi əmələ gəlir. Əgər ferment E, substrat isə S hərfləri ilə işarə olunarsa, reaksiya aşağıdakı kimi gedər: E+S↔ES
Bu reaksiyadan aydın olur ki, əmələ gəlmiş birləşmə asanlıqla parçalana bilər. Məlumdur ki, fermentativ proseslərin sonu yalnız ferment-substrat kompleksinin əmələ gəlməsi ilə başa çatmır. Biokimyəvi reaksiyanın sonu substratın yeni maddəyə çevrilməsi və fermentin dəyişilmədən reaksiyadan çıxması ilə nəticələnir. Əgər, yeni alınmış maddəni A hərfi ilə işarə etsək, onda reaksiyanın gedişi aşağıdakı kimi olacaqdır:
E+S↔ES→E+A Əvvəlcə, ferment-substrat kompleksi müəyyən
molekuldaxili kimyəvi dəyişikliklərə uğradıqdan sonra, müvafiq son məhsullara ayrılır. Bu prosesə ferment-substrat kompleksinin aktivləşməsi deyilir. Aktivləşmiş ferment-
49
substrat kompleksini E-lə işarə etsək, reaksiya aşağıdakı kimi olar. E+S↔ES→ES 1 →E+A
Fermentativ reaksiyaların bu cür mərhələlərlə getməsini ilk dəfə alman alimləri L.Mixaelis və M.Menten öyrənmişlər. Hal-hazırda sübut olunmuşdur ki, 60-a yaxın ferment eyni təsirə malik olub, fiziki-kimyəvi və başqa xassələri ilə (ingibitorlara, aktivatorlara münasibətinə, aminturşu tərkibinə və s. görə) bir-birindən fərqlənir. Belə fermentlər bir neçə molekulyar formada olub, izofermentlər və ya izoenzimlər adlanır. Bunlara
misal olaraq
laktatdehidrogenaza, malatdehidrogenazanı, aldolazanı, fosfatazanı, esterazanı və qeyrilərini göstərmək olar. Laktatdehidrogenazanın izoformalarının xassələri daha geniş öyrənilmişdir. Onun 5 izoforması (LDH 1-5
) aşkar olunmuşdur. Bitkilərdə geniş
yayılmış fenoloksidaza, peroksidaza və başqa fermentlərin də izoformaları müəyyən edilmişdir.
Fermentlər əsas etibarilə əmələ gəldikləri hüceyrə miqyasında təsir göstərir (endofermentlər). Hüceyrədən kənara çıxan
və başqa
yerlərdə təsir
göstərən fermentlər ekzoplazmatik, membranda yerləşənlər isə ektofermentlər adlanır. Fermentlərin lokalizə olunmasında müəyyən
qanunauyğunluqlar mövcuddur. Məsələn, endofermentlər hüceyrədə spesifik xassələrə müvafiq yerləşir. Fotosintezin fermentləri xloroplastlarda, limon turşusu tsiklinin fermentləri mitoxondrilərdə olur. Ardıcıl prosesləri aparan fermentlər bir- birinə yaxın yerləşmişlər. Bu cür yerləşmə fermentlər arasında maddələrin diffuziya yolunu qısaldır. Eyni bitkidə və hətta eyni hüceyrədə eyni funksiya daşıyan və quruluşca fərqlənən bir
50
fermentin iki kompartmentdə müxtəlif izozimləri (izofermentlər) mövcuddur. Sonradan məlum olmuşdur ki, limon turşusu tsiklini kataliz edən bir sıra əvəzedilməz fermentlər təkcə mitoxondridə olmur. Bir qrup fermentlər orqanoidlərlə əlaqədar deyil və sitoplazmada “həll olmuş” vəziyyətdədir. Buraya qlikolizin, bəzi karbohidrat, lipid və aminturşularının biosintezini aparan fermentlər aiddir. Hüceyrə kompartmentləri arasında əlaqə yaradan nəqliyyat sistemlərinin özü, katalitik xassəyə malik zülallar ola bilər. Hüceyrə və subhüceyrə membranlarında lokalizə olunmuş fermentlərin bir qismi, metabolitlər, ionlar və tənzimləyici molekullarla birlikdə hüceyrənin bütövlükdə funksiyasını təmin edir. Maddələr mübadiləsinin bütün yolları öz aralarında dəqiq koordinasiya olunur. Bu koordinasiyada fermentlər xüsusi rol oynayır. Tənzimləmə mexanizmləri həddən çoxdur. Onlardan bir neçəsi qısa şəkildə aşağıda göstərilir. 1. Kimyəvi modifikasiya–müxtəlif fermentlərdə fosfat qrupunun dönər kovalent birləşməsi baş verir (ATF+zülal→ADF+fosforlaşmış zülal). Burada da bir ferment o birini aktivləşdirir. Fosforlaşma ilə yanaşı digər kimyəvi modifikasiya növləri – adenilləşmə, ADF ribozilləşmə, asilləşmə, karbamilləşmə, müxtəlif zülal
molekullarının birləşməsi və ayrılması, dimerləşmə və ya polimerləşmə mövcuddur. 2. Đzosterik modulyasiya – kiçik molekullarla (çox vaxt aralıq metabolitlərlə) qeyri-kovalent qarşılıqlı təsir vasitəsilə fermentativ aktivliyin dəyişməsidir. Effektor adlanan bu kiçik molekullar, mərkəzlə birləşir və, adətən, substrata oxşayır. Bu halda konkurent tormozlanma gedir. 3. Allosterik modulyasiya – allosterik effektor və ya bir neçə subvahiddən ibarət (protomerlər) allosterik ferment vasitəsilə baş verir. Đzosterik effektorlardan fərqli olaraq allosterik effektor substrata oxşamır və
51
allosterik (tənzimləyici) mərkəzlə birləşir. Bu zaman allosterik ferment və onun katalitik mərkəzinin konformasiyası dəyişir. Effektor müsbət (aktivator) və mənfi (ingibitor) ola bilər. Müxtəlif funksiya daşıyan protomerlərdən ibarət allosterik fermentlər də
mövcuddur. 4. Đlkin substratla aktivləşmə toplanmış aralıq maddə, onun özünün sərf olunmasını, özündən bir neçə mərhələ əvvəl iştirak edən fermentin köməyi ilə sürətləndirilir. Bundan başqa reaksiya məhsulu vasitəsilə tormozlanma, son məhsulla tormozlanma, metabolit vasitəsilə və digər tənzimlənmə yolları fermentativ və yaxud daha yüksək hormonal, genetik səviyyədə baş verir.
Yüklə 3,91 Mb. Dostları ilə paylaş:
|