Biokimyo va molekulyar biologiya


Oqsillarning ikkilamchi strukturasi



Yüklə 7,94 Mb.
Pdf görüntüsü
səhifə27/291
tarix25.09.2023
ölçüsü7,94 Mb.
#148553
1   ...   23   24   25   26   27   28   29   30   ...   291
01b4ed00153a6dc26a146fde7c647734 BIOKIMYO VA MOLEKULYAR BIOLOGIYA

Oqsillarning ikkilamchi strukturasi.
Dastlabki olingan rentgenogrammalar 
ipsimon polipeptid zanjirlar qatori ma‘lum darajada buralgan tuzilmalar borligini 
ko‗rsatdi. Ikkilamchi struktura deganda, polipeptid zanjirning shu xildagi 
konfiguratsiyasi, ya‘ni uning buralishi, taxlanishi tushuniladiki, bunda oqsil 
polipeptid zanjir buralgan yoki taxlangan tarzda spiralsimon yoki boshqa xildagi 
konfiguratsiyani qabul qiladi. Bu jarayon xaotik (tartibsiz) tarzda yuz bermay, 
balki ma‘lum birlamchi strukturada belgilangan dasturga muvofiq amalga oshadi. 


39 
Polipeptid zanjirning strukturaviy va eksperimental konfiguratsiya talablariga 
javob beradigan ikki xil: alfa-spiral va beta-spiral tuzilmalari yaxshi o‗rganilgan. 
L.Poling tadqiqotlariga muvofiq globular oqsillar uchun alfa-spiral xos. Polipeptid 
zanjirning buralishi o‗ngga qarab soat strelkasiga o‗xshash buraladi bu tabiiy 
oqsillarning aminokislota tarkibi bilan belgilanadi. 
Spirallar shakllanishining asosi aminokislotalarning vodorod bog‗larini hosil 
qilish qobiliyati hisoblanadi. Alfa-spirallarda qator qonuniyatlar mavjudligi 
aniqlangan. Spiralning bir aylanish qadamiga 3,6 aminokislota qoldig‗i to‗g‗ri 
keladi. Spiralning bir aylanish qadamiga oid masofa 0,54 nm ni, bitta 
aminokislota hisobiga 0,15 nm ni tashkil qiladi. Spiralning balandligi 26
0
ga teng; 
spiralning 5 aylangani (18 ta aminokislota qoldig‗i)dan keyin polipeptid zanjirning 
strukturaviy konfiguratsiyasi takrorlanadi. Bu alfa-spiral konfiguratsiyasini 
takrorlanish davri 2,7 nm ekanligini ko‗rsatadi. Har bir oqsil uchun o‗ziga xos 
tavsifli spiralizatsiya darajasi xos (1-rasm). 
1-rasm.
Alfa-spiralning strukturasi va ko‗rsatkichlari
 
Barcha globular oqsillarning polipeptid zanjiri polipeptidning oxirigacha 
spirallangani bo‗lmaydi. Oqsil molekulasida alfa-spiral chiziqli qismlar bilan 
navbatma-navbat almashinib turadi. Masalan, agar gemoglobinning alfa va beta 
zanjirlari 75 % ga spirallangan bo‗lsa, u holda lizozim 42 % ga, pepsin esa atigi 30 


40 
% gagina spirallangan bo‗ladi. Shunday qilib, ikkilamchi strukturaning 
barqarorligi,
asosan, vodorod bog‗lari hisobiga ta‘minlanadi. Vodorod bog‗lari 
nokovalent bog‗ bo‗lib, uni barqarorligi juda past bo‗ladi. Vodorod bog‗larining 
vujudga kelish mexanizmini ikki molekula suvning o‗zaro ta‘sirlanishi (dipol) 
misolida ko‗rsatish mumkin. Odatda, suv dipolida musbat zaryadlarning ortiqcha 
miqdori vodorod atomlari bilan, manfiy zaryadlarning ortiqcha miqdori esa 
kislorod atomi bilan bog‗lanadi. Ikki molekula suvning tegishli tarzda 
yaqinlashuvida vodorod atomini xossasiga muvofiq bir molekula suvning kislorodi 
bilan ikkinchi suv molekulasining vodorodi o‗rtasida o‗zaro elektrostatik 
ta‘sirlanish yuz beradi. Buning oqibatida har bir suv molekulasidagi vodorod va 
kislorod o‗rtasidagi bog‗lanishlar susayadi hamda bunga mos holda birinchi 
molekula suvning vodorodi bilan ikkinchi molekla suvning kislorodi o‗rtasida 
kuchsiz bog‗lanish paydo bo‗ladi. Bu kuchsiz bog‗lanishni 

Yüklə 7,94 Mb.

Dostları ilə paylaş:
1   ...   23   24   25   26   27   28   29   30   ...   291




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©azkurs.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

gir | qeydiyyatdan keç
    Ana səhifə


yükləyin